Le funzioni delle proteine si manifestano in molti modi. Le proteine sono un elemento fondamentale per la costruzione e la riparazione del corpo; lo sviluppo umano, insieme alla riparazione e al rinnovamento delle cellule danneggiate, dipende in larga misura dalle proteine. Inoltre, le proteine possono essere scomposte per fornire energia alle funzioni vitali del corpo.[Natura anfifilica]
Le proteine sono macromolecole formate da α-aminoacidi collegati tramite legami peptidici. La presenza di gruppi amminici e carbossilici all'interno della molecola proteica significa che, come gli aminoacidi, le proteine sono sostanze anfifiliche.
【Capacità di reazioni di idrolisi】
Le proteine subiscono reazioni di idrolisi sotto l'influenza di acidi, alcali o enzimi. Questo processo scompone la catena polipeptidica in vari α-aminoacidi. Durante l'idrolisi, la reazione deve individuare i "punti di rottura" all'interno dei legami strutturali, con conseguente scissione parziale o completa dei legami peptidici.
【Proprietà colloidali idrofile】
Alcune proteine si dissolvono in acqua (ad esempio, l'albume d'uovo si dissolve in acqua) per formare soluzioni.
Le molecole proteiche raggiungono dimensioni di particelle colloidali (da 10⁻⁹ a 10⁻⁷ m), conferendo proprietà colloidali.
【Precipitazione】
Cause: aggiunta di sali neutri ad alta concentrazione, solventi organici, metalli pesanti, alcaloidi o acidi, denaturazione termica.
Piccole quantità di sali (ad esempio solfato di ammonio, solfato di sodio) favoriscono la solubilità delle proteine.L'aggiunta di soluzioni saline inorganiche concentrate a soluzioni acquose di proteine riduce la solubilità delle proteine, causando la precipitazione dalla soluzione. Questo effetto è denominato salatura. Le proteine precipitate dalla salatura rimangono solubili in acqua senza alterare le loro proprietà originali, rendendo la salatura un processo reversibile. Questa proprietà consente la separazione e la purificazione delle proteine utilizzando metodi di salatura graduale.Denaturazione Sotto l'influenza di calore, acidi, alcali, sali di metalli pesanti, radiazioni ultraviolette e agenti simili, le proteine subiscono alterazioni strutturali e coagulano. Questa coagulazione è irreversibile e impedisce il ripristino dello stato proteico originale. Questa trasformazione è denominata denaturazione. A seguito della denaturazione, le proteine mostrano un aumento dell'assorbimento dei raggi ultravioletti, della reattività chimica e della viscosità, diventando più sensibili all'idrolisi, sebbene la loro solubilità diminuisca.
A seguito della denaturazione, le proteine perdono la loro intrinseca solubilità e, di conseguenza, le loro funzioni fisiologiche. Pertanto, la denaturazione e la coagulazione delle proteine costituiscono un processo irreversibile.
【Cause della denaturazione delle proteine】
I fattori fisici includono: riscaldamento, pressurizzazione, agitazione, irradiazione ultravioletta, raggi X, onde ultrasoniche, ecc.
I fattori chimici includono: acidi forti, basi forti, sali di metalli pesanti, acido tricloroacetico, etanolo, acetone, ecc.
【Reazioni cromatiche】
Le proteine possono subire reazioni cromatiche con numerosi reagenti.
Ad esempio, l'aggiunta di acido nitrico concentrato a una soluzione di albume d'uovo rende la soluzione gialla.Ciò si verifica a causa della reazione cromatica tra la proteina (contenente una struttura ad anello benzenico) e l'acido nitrico concentrato. Anche il reagente biuret può essere utilizzato per il test, poiché forma un complesso viola con le proteine.
【Reazione olfattiva】
Quando le proteine vengono incenerite e decomposte, producono un caratteristico odore di piume bruciate.
Questa proprietà può essere utilizzata per identificare le proteine.