Proteine haben zahlreiche Funktionen. Sie dienen als wichtiger Baustein für den Aufbau und die Reparatur des Körpers; die menschliche Entwicklung sowie die Reparatur und Erneuerung beschädigter Zellen sind in hohem Maße von Proteinen abhängig. Darüber hinaus können Proteine abgebaut werden, um Energie für die lebenswichtigen Funktionen des Körpers bereitzustellen.[Amphiphile Eigenschaften]
Proteine sind Makromoleküle, die aus α-Aminosäuren bestehen, die über Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Durch das Vorhandensein von Amino- und Carboxylgruppen im Proteinmolekül sind Proteine wie Aminosäuren amphiphile Substanzen.
【Fähigkeit zu Hydrolysereaktionen】
Proteine unterliegen unter dem Einfluss von Säuren, Laugen oder Enzymen einer Hydrolyse. Bei diesem Prozess wird die Polypeptidkette in verschiedene α-Aminosäuren zerlegt. Während der Hydrolyse müssen die „Bruchstellen” innerhalb der Strukturverbindungen identifiziert werden, was zu einer teilweisen oder vollständigen Spaltung der Peptidbindungen führt.
【Hydrophile kolloidale Eigenschaften】
Bestimmte Proteine lösen sich in Wasser auf (z. B. löst sich Eiweiß in Wasser auf) und bilden Lösungen.
Proteinmoleküle erreichen kolloidale Partikelgrößen (10⁻⁹ bis 10⁻⁷ m), wodurch sie kolloidale Eigenschaften erhalten.
【Ausfällung】
Ursachen: Zugabe von hochkonzentrierten neutralen Salzen, organischen Lösungsmitteln, Schwermetallen, Alkaloiden oder Säuren, thermische Denaturierung.
Geringe Mengen an Salzen (z. B. Ammoniumsulfat, Natriumsulfat) fördern die Löslichkeit von Proteinen.Die Zugabe konzentrierter anorganischer Salzlösungen zu wässrigen Proteinlösungen verringert die Löslichkeit der Proteine und führt zu einer Ausfällung aus der Lösung. Dieser Effekt wird als Aussalzung bezeichnet. Durch Aussalzung ausgefällte Proteine bleiben in Wasser löslich, ohne ihre ursprünglichen Eigenschaften zu verändern, sodass die Aussalzung ein reversibler Prozess ist. Diese Eigenschaft ermöglicht die Trennung und Reinigung von Proteinen mithilfe schrittweiser Aussalzungsverfahren.Denaturierung Unter dem Einfluss von Hitze, Säuren, Laugen, Schwermetallsalzen, ultravioletter Strahlung und anderen Faktoren unterliegen Proteine strukturellen Veränderungen und koagulieren. Diese Koagulation ist irreversibel, sodass eine Wiederherstellung ihres ursprünglichen Zustands nicht möglich ist. Diese Umwandlung wird als Denaturierung bezeichnet. Nach der Denaturierung weisen Proteine eine erhöhte UV-Absorption, chemische Reaktivität und Viskosität auf und werden anfälliger für Hydrolyse, obwohl ihre Löslichkeit abnimmt.
Bei der Denaturierung verlieren Proteine ihre inhärente Löslichkeit und damit ihre physiologischen Funktionen. Somit stellen die Denaturierung und Koagulation von Proteinen einen irreversiblen Prozess dar.
【Ursachen für die Denaturierung von Proteinen】
Zu den physikalischen Faktoren zählen: Erhitzen, Druckbeaufschlagung, Rühren, Schütteln, UV-Bestrahlung, Röntgenstrahlen, Ultraschallwellen usw.
Zu den chemischen Faktoren zählen: starke Säuren, starke Basen, Schwermetallsalze, Trichloressigsäure, Ethanol, Aceton usw.
【Farbreaktionen】
Proteine können mit zahlreichen Reagenzien Farbreaktionen eingehen.
Beispielsweise färbt sich eine Eiweißlösung gelb, wenn man ihr konzentrierte Salpetersäure zusetzt.Dies geschieht aufgrund der Farbreaktion zwischen dem Protein (das eine Benzolringstruktur enthält) und konzentrierter Salpetersäure. Das Biuret-Reagenz kann ebenfalls zum Testen verwendet werden, da es mit Proteinen einen violetten Komplex bildet.
【Geruchsreaktion】
Wenn Proteine verbrannt und zersetzt werden, entsteht ein charakteristischer Geruch nach verbrannten Federn.
Diese Eigenschaft kann zur Identifizierung von Proteinen genutzt werden.