Funkce bílkovin se projevují mnoha způsoby. Bílkoviny slouží jako základní stavební kameny pro budování a opravy těla; lidský vývoj, stejně jako oprava a obnova poškozených buněk, je do značné míry závislý na bílkovinách. Bílkoviny lze navíc rozložit a získat z nich energii pro životně důležité funkce těla.[Amfifilní povaha]
Bílkoviny jsou makromolekuly tvořené α-aminokyselinami spojenými peptidovými vazbami. Přítomnost aminových a karboxylových skupin v molekule bílkoviny znamená, že stejně jako aminokyseliny jsou i bílkoviny amfifilní látky.
【Schopnost hydrolýzy】
Proteiny podléhají hydrolýze pod vlivem kyselin, zásad nebo enzymů. Tento proces rozkládá polypeptidový řetězec na různé α-aminokyseliny. Během hydrolýzy musí reakce najít „bod zlomu“ ve strukturálních vazbách, což vede k částečnému nebo úplnému rozštěpení peptidových vazeb.
【Hydrofilní koloidní vlastnosti】
Některé proteiny se rozpouštějí ve vodě (např. vaječný bílek se rozpouští ve vodě) a tvoří roztoky.
Proteinové molekuly dosahují rozměrů koloidních částic (10⁻⁹ až 10⁻⁷ m), což jim propůjčuje koloidní vlastnosti.
【Srážení】
Příčiny: Přidání vysoce koncentrovaných neutrálních solí, organických rozpouštědel, těžkých kovů, alkaloidů nebo kyselin, tepelné denaturace.
Malá množství solí (např. síran amonný, síran sodný) podporují rozpustnost bílkovin.Přidání koncentrovaných roztoků anorganických solí do vodných roztoků proteinů snižuje rozpustnost proteinů, což způsobuje srážení z roztoku. Tento jev se nazývá vysolování.
Proteiny vysrážené vysolováním zůstávají rozpustné ve vodě, aniž by se změnily jejich původní vlastnosti, takže vysolování je reverzibilní proces. Tato vlastnost umožňuje separaci a čištění proteinů pomocí postupných metod vysolování.
Denaturace Pod vlivem tepla, kyselin, zásad, solí těžkých kovů, ultrafialového záření a podobných činidel dochází u bílkovin ke strukturálním změnám a koagulaci. Tato koagulace je nevratná a brání obnovení původního stavu bílkovin. Tato transformace se nazývá denaturace. Po denaturaci vykazují bílkoviny zvýšenou absorpci ultrafialového záření, chemickou reaktivitu a viskozitu, stávají se náchylnějšími k hydrolýze, ale jejich rozpustnost klesá.
Po denaturaci proteiny ztrácejí svou přirozenou rozpustnost a následně i své fyziologické funkce. Denaturace a koagulace proteinů tedy představují nevratný proces.
【Příčiny denaturace proteinů】
Mezi fyzikální faktory patří: zahřívání, tlakování, míchání, agitace, ultrafialové záření, rentgenové záření, ultrazvukové vlny atd.
Mezi chemické faktory patří: silné kyseliny, silné zásady, soli těžkých kovů, kyselina trichloroctová, ethanol, aceton atd.
【Barevné reakce】
Proteiny mohou podléhat barevným reakcím s mnoha činidly.
Například přidání koncentrované kyseliny dusičné do roztoku vaječného bílku způsobí, že roztok zežloutne.K tomu dochází v důsledku barevné reakce mezi bílkovinou (obsahující benzenovou kruhovou strukturu) a koncentrovanou kyselinou dusičnou. K testování lze také použít biuretové činidlo, které s bílkovinami vytváří fialový komplex.
【Reakce zápachu】
Při spalování a rozkladu bílkovin vzniká charakteristický zápach spáleného peří.
Tuto vlastnost lze využít k identifikaci bílkovin.